La trypsine est à l’origine synthétisés dans le pancréas dans une forme connue comme trypsinogène, un zymogène. Cette molécule plus grande est inactif jusqu’à ce qu’il est transporté à l’intestin grêle et a agi par enteropeptidase, un autre type de protéase. Une fois cette étape a eu lieu, la trypsine peut activer lui-même. En plus dégradant des protéines dans la digestion, la trypsine active un certain nombre d’autres zymogens. En raison de son rôle important dans l’activation de nombreuses autres protéases, le suc pancréatique contient un inhibiteur qui bloque son activité alors qu’il est dans le pancréas.
La trypsine est une partie du système digestif et dégrade les protéines, les rendant une enzyme connue sous le nom de la protéase. Il est d’abord formé comme un grand, inactif molécule dans le pancréas et est transporté vers l’intestin grêle, où il est activé à digérer les molécules des aliments. Cette protéase est également un régulateur de beaucoup d’autres protéases digestives. Un manque de sa production dans le pancréas est une composante de la maladie de la mucoviscidose.
Un manque de moyens de transport de la trypsine, et d’autres enzymes digestives du pancréas, est l’un des facteurs impliqués dans la fibrose kystique. Cela provoque des obstructions dans les intestins à se construire, interférant avec l’absorption des nutriments. Les nouveau-nés sont généralement testées pour la présence de cette enzyme dans leur sang, et un niveau élevé est généralement le signe de la fibrose kystique. Pour les personnes âgées, l’activité dans les selles peut être mesurée. Si les résultats sont négatifs, d’autres essais sont mérité.
Avec la chymotrypsine et un certain nombre d’autres protéases, la trypsine est dans une classe connue sous le nom de sérine-protéases. Cette classe de protéases est composé de des endopeptidases. Elles s’attachent à l’intérieur d’une molécule de protéine, au lieu de grignoter l’écart à la fin. Les sérine-protéases avoir une clé de la sérine acides aminés dans leur site actif.
La chymotrypsine et la trypsine sont très semblables les uns aux autres dans la structure et la composition chimique. La principale différence est dans les substrats qu’ils préfèrent. La trypsine segmente par les acides aminés, l’arginine et de la lysine, alors que la chymotrypsine préfère le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine. Ils sont à la fois optimale au pH neutre de l’environnement de l’intestin grêle.
De la nourriture qui est constitué de protéines est partiellement cassé vers le bas dans l’estomac par les protéases, et les petits morceaux de voyages dans l’intestin grêle. Les protéases sont des enzymes qui accélèrent la décomposition des protéines. Les acides aminés sont les blocs de construction des protéines, et ils sont liés par des liaisons peptidiques. L’objectif final de la digestion des protéines est de dégrader les acides aminés, qui peuvent être utilisées dans le métabolisme cellulaire.
Elissa (2)
31 juillet 2022 - 19:16
La trypsine est à l’origine synthétisés dans le pancréas dans une forme connue comme trypsinogène, un zymogène. Cette molécule plus grande est inactif jusqu’à ce qu’il est transporté à l’intestin grêle et a agi par enteropeptidase, un autre type de protéase. Une fois cette étape a eu lieu, la trypsine peut activer lui-même. En plus dégradant des protéines dans la digestion, la trypsine active un certain nombre d’autres zymogens. En raison de son rôle important dans l’activation de nombreuses autres protéases, le suc pancréatique contient un inhibiteur qui bloque son activité alors qu’il est dans le pancréas.
Loyd
6 juillet 2022 - 02:14
La trypsine est une partie du système digestif et dégrade les protéines, les rendant une enzyme connue sous le nom de la protéase. Il est d’abord formé comme un grand, inactif molécule dans le pancréas et est transporté vers l’intestin grêle, où il est activé à digérer les molécules des aliments. Cette protéase est également un régulateur de beaucoup d’autres protéases digestives. Un manque de sa production dans le pancréas est une composante de la maladie de la mucoviscidose.
Xenon
1 mai 2022 - 13:30
Un manque de moyens de transport de la trypsine, et d’autres enzymes digestives du pancréas, est l’un des facteurs impliqués dans la fibrose kystique. Cela provoque des obstructions dans les intestins à se construire, interférant avec l’absorption des nutriments. Les nouveau-nés sont généralement testées pour la présence de cette enzyme dans leur sang, et un niveau élevé est généralement le signe de la fibrose kystique. Pour les personnes âgées, l’activité dans les selles peut être mesurée. Si les résultats sont négatifs, d’autres essais sont mérité.
Viviette
28 avril 2022 - 11:31
Avec la chymotrypsine et un certain nombre d’autres protéases, la trypsine est dans une classe connue sous le nom de sérine-protéases. Cette classe de protéases est composé de des endopeptidases. Elles s’attachent à l’intérieur d’une molécule de protéine, au lieu de grignoter l’écart à la fin. Les sérine-protéases avoir une clé de la sérine acides aminés dans leur site actif.
Tomiko
4 avril 2022 - 21:41
La chymotrypsine et la trypsine sont très semblables les uns aux autres dans la structure et la composition chimique. La principale différence est dans les substrats qu’ils préfèrent. La trypsine segmente par les acides aminés, l’arginine et de la lysine, alors que la chymotrypsine préfère le tryptophane, la tyrosine et la phénylalanine. Ils sont à la fois optimale au pH neutre de l’environnement de l’intestin grêle.
Antti
26 mars 2022 - 13:45
De la nourriture qui est constitué de protéines est partiellement cassé vers le bas dans l’estomac par les protéases, et les petits morceaux de voyages dans l’intestin grêle. Les protéases sont des enzymes qui accélèrent la décomposition des protéines. Les acides aminés sont les blocs de construction des protéines, et ils sont liés par des liaisons peptidiques. L’objectif final de la digestion des protéines est de dégrader les acides aminés, qui peuvent être utilisées dans le métabolisme cellulaire.